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Capítulo 5:

 Características del surimi químico

Hay patente (Hulttin y Kelleher, 1999) sobre el uso del proceso ácido  en la obtención del surimi con  alto rendimiento y de excelente habilidad de formación de gel a partir de bacalao y jurel.  Aunque, este proceso presenta muchas dudas, incluyendo el rol de las proteínas sarcoplasmáticas sobre la fuerza de gel del surimi, y el mecanismo de gelificación con el respecto a la presencia de la proteasa especialmente en procesamiento del surimi AC de la merluza del Pacífico, ricas en enzimas. Las catepsinas son una de las proteasas principales en el ablandamiento del músculo de pescado. La catepsina B y L causan el ablandamiento de la carne de salmón (Yamashita y Konagaya, 1990, 1991).  También, se cree que la catepsina B  es muy activa en el filete de pescado blanco; sin embargo, esta enzima es removida durante la etapa de lavado en el proceso de surimi LC. En cambio, la catepsina L, no es removida durante el proceso de lavado, por eso, la proteasa más predominante en surimi de merluza del Pacífico es esta catepsina L que causa la pérdida de fuerza de gel de surimi (An y otros, 1994). Por eso, la adición de plasma bovina al 1 % en el surimi de merluza del pacífico muestra fuerte inhibición de esta proteasa (Morrissey y otros 1993). Las funciones de las proteínas sarcoplasmáticas concernientes a la influencia sobre reticulación de las proteínas miofibrilares, aun no son esclarecidas, en todo caso ellas pueden influenciar en forma positiva o negativamente.

De acuerdo a la explicación de Shimizu y Nishioka (1974), la proteína sarcoplasmática coagulada por calor se adhiere a la proteína miofibrilar cuando se calienta el pescado.  Este fenómeno impide la formación de la red de la proteína y es por eso que se considera una de las razones que dificulta la formación del gel elástico. Sin embargo, hay reporte controversial en que la proteína sarcoplasmática  contribuye positivamente en la formación de gel de las proteínas miofibrilares (Morioka y Shimizu 1990). La coagulabilidad de la proteína sarcoplasmática  por el calor es relacionada con la fuerza de ruptura o perforación de gel estimado por su alta concentración de proteína sarcoplasmática presente. Esta  alta fuerza de ruptura o punción del gel de las proteínas sarcoplasmáticas es una idea principal por la mayor cantidad de proteínas coagulables por calor, especialmente los componentes de 94, 40 y 26 kDa (Morioka y Shimizu, 1993).

En cambio, el estado de las proteasas y otras proteínas sarcoplasmáticas (hemoglobina y mioglobina) es claramente diferente para los dos métodos de proceso AC y LC. En el proceso LC ellos son removidos, pero en el proceso AC ellos son retenidos junto con las proteínas miofibrilares.

El procesamiento de surimi AC y AL son nuevas alternativas para la manufactura de surimi (Hulting y Kelleher  1999,2000; Cortés-Ruiz  y otros 2001; Yongsawatdigul y Park 2001; Choi y Park 2002; Undeland  y otros 2002; Maza et al., 2003,2004). Uno de los atributos distinguibles de este proceso es que la fracción de las proteínas sarcoplasmáticas de la carne queda retenida junto a la proteína miofibrilar. Aunque,  apriorimente es aceptado sobre la interferencia de la fracción de la proteína sarcoplasmática, en la gelificación predominante de las proteínas miofibrilares, ellos pueden aumentar la fuerza de gel (Morioka y Shimizu 1990; Morioka y otros 1992; Delamballerrie y otros 1993; Ko y Hwang 1995).

     Nowsad  y otros (1995) en varios estudios  fundamentaron que parte del efecto positivo es porque  incrementa su reticulación (“Setting” o “suwari”) debido al entrelazamiento de las proteínas  por el efecto de la transglutaminasa endógena TGasa (reforzamiento de la fuerza de gel). La TGasa es una enzima de la fracción sarcoplasmática del músculo de pescado (Lanier 2000), que cataliza el entrelazamiento de las proteínas vía formación de enlaces covalentes no disulfuros entre los residuos de glutamina y lisina. Este enzima endógena es responsable para la gelificación del surimi a bajas temperaturas (5° C a 40° C), término llamado reticulación, la cual manifiesta el mejoramiento de fuerza de gel por cocción (Seki y otros 1990). Pero su actividad de TGasa puede  ser afectada por la solubilización ácida y alcalina de las proteínas. Un derivado de transglutaminasa microbiana (TGMasa) aprobado para uso de alimentos es también conocido para reforzar los geles de surimi (Lee y otros 1997; Motoki y Seguro 1998; Ashie y Lanier 2000).

a)Actividad de la catepsina

La actividad más alta de la catepsina B sucede en el surimi AC (pH 5.5) Y  en el surimi LC no hay dicha actividad. Estos resultados indican que la catepsina B es removida durante lavados repetidos y centrifugaciones (Choi et al., 2002).

La actividad especifica de la catepsina L en el surimi lavado en agua después de 3 ciclos es más bajo que el surimi AC, por lo que se confirma su eficiencia del proceso convencional para ambas catepsinas.

Sin embargo, la actividad de la catepsina H en el surimi LC y AC es muy baja, la cual confirma su eficiencia de remoción de esta catepsina por ambos métodos.

Por otro lado, An y otros (1994) confirman que LC remueve la catepsina B  y H fácilmente, pero  no a la catepsina L. El tratamiento a pH bajo no remueve en forma efectiva la catepsina L durante el proceso AC, pero en la subsiguiente precipitación en pI hay poca eliminación. La actividad de la catepsina L  del surimi AC mantiene más alto que el surimi hecho por proceso LC después de 3 ciclos de lavado. Este comportamiento indica que la catepsina L del músculo de la merluza del pacifico puede ser removido más eficientemente con el aumento del ciclo de lavados, pero ésta enzima altamente activada en el surimi AC y por eso resulta con una baja habilidad de formación de gel. El pH óptimo de la catepsina L para merluza del pacifico (An y otros 1994) es 5.5  y 6.0 para la catepsina  B en carpa (Hara y otros 1988).

La catepsina H es completamente removido después de 3 ciclos de LC. Así mismo, la catepsina H no es detectada en el surimi AC. Dicho resultado sugiere que la catepsina H puede haber sido inactivado en pH bajo.

La catepsina B es más activa en proteasa de cisteína en el filete de la merluza del pacifico y eficientemente removido en 3 ciclos de LC, pero no son removidos en el tratamiento AC o precipitación pI.

b)Propiedades fisicoquímicas

En el  surimi AL  de merluza del pacifico (Kim y otros 2001), Rock fish (Yong Sawatdigul and Park 2001), croaker, Mullet, spanish mackerel (Demir and Kristinsson 2003)  y catfish (Theodore and Kristinsson 2003) presentaron geles con  fuerza de ruptura y de deformación más alta que el surimi LC y AC. Kristinsson and Hultin (2003) reportaron que la solubilización inducida por medio ácido y alcalino ocasionan  cambios sustanciales en la conformación  y estructura de las proteínas de pescado, de tal modo que estas proteínas tienen propiedades diferentes o algunas veces mejores que las proteínas no tratadas. Estos cambios en las proteínas pueden suceder por el desenrrollamiento parcial, disociación,  fraccionamiento o formación de monómeros durante en elprocesamiento ácido  o alcalino (Maza et al., 2004). Así en el surimi  químico son reducidos la cantidad de miosina de cadena pesada (MHC) y actina (A) por hidrólisis (moléculas  de bajo peso molecular altamente reactivas), debido a esto el surimi AC o AL por ser más reactiva, cambia su funcionalidad natural de PM en forma positiva o negativa.

Por esta razón las proteínas monómeras y reactivas en surimi AC pueden gelificar tan igual o mejor sin adición de NaCl comparado con 3 % de NaCl en el surimi LC (Pérez, et al., 2004).   

Por otro lado,Benjakul y otros (1997) reportaron que la superficie de hidrofobicidad de las proteínas permanece constante durante el almacenamiento en hielo. El número de lavados no afecta la hidrofobicidad de la proteína. Pero en el surimi LC (3 ciclos de lavado) es más alta la hidrofobicidad que en el surimi AC. Los estudios sugieren que los grupos de hidrofobicidad  de la molécula son expuestos por desnaturalización ácida, no obstante el mecanismo de la desnaturalización ácida difiere de la desnaturalización térmica  de la proteína.

Después de 3 ciclos de lavado, el 85 % del grupo SH total es expuesto, mientras el 96 % es expuesto en surimi AC. Charla y otros (1996) también reportaron similar tendencia sobre la oxidación de los grupos sulfhídricos en el surimi AC. Los enlaces de hidrógeno, junto con los enlaces hidrofóbicos son fundados para jugar un rol principal en la gelación de miosina, mientras que la contribución del  enlace disulfuro es insignificante (Hamada 1992).

 

 

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